Crée en 1995, la Société Marocaine de Biochimie et Biologie Moléculaire (SMBBM, avant SMB) a pour objectif principal le renforcement des liens et des échanges scientifiques et pédagogiques entre ses différents membres. Le rayonnement scientifique par la diffusion des travaux de recherche et l'organisation de manifestations à caractère biochimique en sont des tâches de grande importance pour la Société. October 25, 2002, SMBBM, Associated Member of FEBS, June 24, 2006: SMBBM, 'Associate Adhering Body' of IUBMB

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VISUALISATION DES ACIDES AMINES EN TANT QUE CONSTITUANTS DES PROTEINES

دراسة في البعد الثالت للأحماض الأمينية كمكونات للبروتينات

Les acides aminés (AA) peuvent être subdivisés en AA apolaires (9 AA) et en AA polaires (12 AA). Ces derniers peuvent être des AA polaires non chargés (6 AA), AA polaires chargés (-) (appelés aussi AA acides) et des AA polaires chargés (+) (appelés aussi AA basiques). Avant de passer à leur visualisation 3D, nous présentons ci contre la formule chimiques et les abréviations de chaqu'un des 20 acides aminés.

Pour rappel, certains AA sont essentiels. Il faut les fournir par un apport alimentaire. Ces AA sont toute la série des AA apolaires, exceptées la Proline et l'Alanine et les AA de la serie des AA polaires basiques. Par exemple, l'Histidine se trouve dans les bananes et les raisins, entre autres. L'Arginine est rencontrée dans l'Arachide, entre autres.

قبل دراسة الأحماض الأمينية في البعد الثالت، يجب التذكير أنها تنقسم  إلى أحماض أمينية غير قطبية و عددها 9و أحماض أمينية قطبية . تتكون هذه الأخيرة من أحماض أمينية قطبية بدون شحنة كهربائية و ثانية  ذات شحنة كهربائية سالبة و أخرى قطبية  ذات شحنة كهربائية موجبة . 

الأجماض الأمينية الضرورية التي يجب إمداد الجسم بها عن طريق التغذية، تهم بالخصوص الأحماض الغير القطبية و الأحماض القطبية ذات الشحنة الموجبة أي القاعدية 

 Il faut retenir que les propriétés physico-chimiques des protéines sont dictées par leurs compositions en acides aminés. A titre d'exemples les protéines hydrophobes (qui n'aiment pas l'eau) sont riches en acides aminés à caractères hydrophobes (essentiellement les AA apolaires, A, V, L, I, M, F, W, P, G) 

يجب التذكير أن خصائص البروتينات مرتبطة جدا بتشكلة الأحماض الأمينية التي تكونها. مثلا، خاصية نفور الماء مرتبطة بمذى توفر البروتين عن الأحماض الأمينية الغير قطبية ك: A, V, L, I, M, F, W, P, G.

QCM Acides aminés

 


Molecule 1:
Acide aminé (Ala, A) apolaire
Molecule 2:
Acide aminé (Val, V) apolaire, AA essentiel
Molecule 3:
Acide aminé (Leu, L) apolaire, AA essentiel
Molecule 4:
Acide aminé (Pro, P) apolaire
Molecule 5:
 Acide aminé (Met, M) apolaire, AA essentiel
Molecule 6:
 Acide aminé (Phe, F) apolaire, AA essentiel
Molecule 7:
 Acide aminé (Ile, I) apolaire, AA essentiel
Molecule 8:
 Acide aminé (Trp, W) apolaire, AA essentiel
Molecule 9:
 Acide aminé (Gly, G) polaire non chargé
Molecule 10:
 Acide aminé (Ser, S) polaire non chargé
Molecule 11:
 Acide aminé (Thr, T) polaire non chargé
Molecule 12:
 Acide aminé (Asn) polaire non chargé
Molecule 13:
 Acide aminé (Gln) polaire non chargé
Molecule 14:
 Acide aminé (Cys, C) polaire non chargé
Molecule 15:
 Acide aminé (Tyr, Y) polaire non chargé
Molecule 16:
 Acide aminé (Asp, D) polaire chargé - , acide
Molecule 17:
 Acide aminé (Glu, E) polaire chargé - , acide
Molecule 18:
 Acide aminé (Lys, K) polaire chargé +, basique, AA essentiel
Molecule 19:
 Acide aminé (Arg, R) polaire chargé +, basique, AA essentiel
Molecule 20:
 Acide aminé (His, H) polaire chargé +, basique, AA essentiel
Molecule 21:
 Enzyme coupant liaisons pept. à partir extremite C-terminale

Javascript generated by a java program (Jmol_Web_Page_Maker) on 9 sept. 2007. Original page composed by J. Gutow 7/2006.
Instructions pour la visualisation des molécules :
  1. Choisir la molécules que vous voulez visualiser en la selectionnant dans les liens à droites
  2. Effectuer la ROTATION de la molécule en en pointant sur l'image et en maintenant appuyé le côté gauche de la souris tout en la faisant bouger.
  3. Effectuer un ZOOM sur la molecule en maintenant enfoncée la touche shift (Î) du clavier et en tirant en avant et en arrière la souris
  4. Pour avoir plus d'information sur la molécule, faite un clic droit par votre souris sur l'image et choisir, entre autres, le STYLE de visualisation. Ex: style -->combinaison--->bâtons
  5. Lorsque vous cliquez sur un atome de la molécule ses coordonnées (type d'atome, N°,..) s'inscrivent automatiquement sur la barre du bas de la page   
  6. Pour savoir plus sur les commandes de visualisation tridimensionnelle des molécules du programme RASMOL s'appliquant aussi sur JMOL: visiter la page: http://takween.com/StructureProteines/structures_preambule.html .
  7. Pour plus d'information sur JMOL, visiter: www.jmol.or

QUESTIONS:

1. Combien de feuillets béta et de d'hélices alpha contient la carboxypeptidase ?: Clic droit sur la souris et selectionne 'style' puis 'combinaison' puis 'cartoon' et faire le compte des alpha et beta

2. Visualiser tous les acides aminés acides (polaires chargés - (Asp et Glu) de la carboxypeptidase: d'abord choisir un style de la molécule qui vous permettra de distiguer les AA acides du reste de l'enzyme: clic droit de la souris sur la molécule ---> 'style' --> 'combinaison' --> 'fil de fer'. Ensuite selectionner les AA acides: clic droit sur la souris ---> 'selectionner' --> 'protéine' --> 'résidus acides'. Acette étape vous ne voyez pas de changement. Pour distinguer les AA acides du reste de la molécule, il faut les visualiser sous une forme différente de celle de la molécule entière: clic droit de la souris sur la molécule ---> 'style' --> 'combinaison' --> 'bâtons'. En pointant la souris sur un élément vous lisez directement en bas de la page le nom de l'AA. Ici ce sont des Asp (acide aspartique) et des Glu (acide glutamique). Si problème, contacter @info@takween.com